Определение пепсин. Что такое пепсин в твороге и зачем он нужен в домашнем сыре. Роль пепсина в пищеварении

Пепсин считается одним из основных пищеварительных ферментов, которые производится человеческим организмом. Функции пепсина сводятся к одному – эффективное переваривание пищи. Для нас важно правильно переваривать белки, содержащиеся в продуктах, которые мы едим. Кроме того, пепсин помогает выполнять такие функции, как поглощение питательных веществ и защита от , разрастания дрожжей (кандиды) и многого другого.

Сегодня пепсин можно купить в виде пищевой добавки (бада), которые могут помочь пищеварению, когда естественный уровень пепсина понижен. Сниженное содержание пепсина проявляется расстройствами желудка и симптомами, связанными с панкреатитом, ГЭРБ, кислотным рефлюксом и изжогой. Вы подозреваете, что у вас может быть низкое содержание желудочной кислоты? Также это называется гипоацидность. Это может способствовать проблемам переваривания белка. Симптомы, такие как боль в животе, вздутие живота, диарея и дефицит питательных веществ (особенно витамина B12 и железа), могут указывать на то, что вам не хватает желудочного сока и пепсина.

Что такое пепсин. Функции пепсина и как он работает

Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки на более мелкие единицы, называемые полипептидами (или сокращенно пептидами). Этот фермент помогает переваривать белки, например, в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, которые связывают аминокислоты. Аминокислоты описываются как «строительные блоки белков».

Из какого органа производится пепсин и где его можно найти

Пепсин — это фермент, вырабатываемый желудком. Он также функционирует в желудке. Этот фермент создается, когда желудочная кислота превращает белок пепсиноген в пепсин (). Пепсиноген неактивен, но под действием соляной кислоты он превращается в активный фермент пепсин.

Пепсин обнаруживается в кислом желудочном соке, который необходим для правильного усвоения пищи, которую мы едим. Железы в слизистой оболочке желудка, называемые пептическими главными клетками, отвечают за выработку пепсиногена. Производство пепсиногена происходит после того, как железы стимулируются блуждающим нервом и гормональными выделениями гастрина и секретина. Пепсиноген смешивается с соляной кислотой и затем превращается в активный фермент пепсин.

Как работает пепсин в желудке

Пепсин обладает максимальной активностью в кислой среде, в идеале около pH 1,5-2. Это считается «нормальной кислотностью желудочного сока». Он перестает работать должным образом, когда уровень pH достигает примерно 6,5 или выше. Тогда пепсин нейтрализуется. Это важно, потому что провоцирует различные заболевания ЖКТ.

Статьи по теме:

Протеолиз — это еще одно название для «расщепления белков или пептидов на аминокислоты под действием ферментов». Когда высвобождается пепсин, он начинает пищеварение посредством протеолиза. Также считается, что это помогает сохранить желудок от большинства бактерий.

Преимущества и использование пепсина

Как работает пепсин в организме? Основные функции пепсина состоят в том, чтобы разрушать (или денатурировать) белки, но он также выполняет другую работу. Например, пепсин способствует усвоению питательных веществ и уничтожению вредных микробов. Роль пищеварительных ферментов заключается, прежде всего, в том, чтобы действовать в качестве катализатора химических реакций в организме. Пищеварительные ферменты превращают большие молекулы в более легко поглощаемые частицы, которые организм может использовать для выживания и благополучия.

Есть несколько основных причин, почему некоторым людям пойдет на пользу дополнительный прием ферментов пепсина. Преимущества и использование пепсина включают в себя:

Помощь организму в расщеплении трудно перевариваемых белков.
Помощь в лечении «несварения» желудка и «дырявого кишечника» путем снятия стресса с желудочно-кишечного тракта.
Облегчение симптомов панкреатита, который препятствует способности правильно производить ферменты, необходимые для расщепления пищи.
Помощь в производстве антител и переваривании иммуноглобулина IgG.
Стимулирование выделения желчи.
Помощь в детоксикации печени.
Улучшение симптомов кислотного рефлюкса, изжоги и других проблем, таких как синдром раздраженного кишечника.
Улучшение усвоения пищи и предотвращение дефицита питательных веществ, в том числе витамина В12, железа и кальция.
Противодействие ингибиторам ферментов в таких продуктах, как арахис, зародыши пшеницы, яичные белки, орехи, семена, бобы и картофель.
Использование для лечения широкого спектра проблем со здоровьем, таких как диспепсия (периодическая боль или дискомфорт в верхней части живота), рвота, вызванная утренним недомоганием во время беременности, тошнота и диарея, а также расстройство желудка, связанное с лечением рака.

Хотя пепсин является важным пищеварительным ферментом и имеет много преимуществ, существует определенная проблема с пищеварением, которая связаны с дисфункцией пепсина.

Она называется ГЭРБ (гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь) и ларингофарингеальный рефлюкс (или внеэзофагеальный рефлюкс). Это происходит, когда пепсин, кислота и другие вещества из желудка попадают в пищевод. Пепсин может оставаться в гортани после желудочного рефлюкса. Когда у кого-то возникает рефлюкс гортани и глотки, это означает, что пепсин и кислота проходят весь путь до гортани.

ГЭРБ и гортанно-глоточный рефлюкс могут вызывать дискомфорт и даже серьезные повреждения слизистой оболочки пищевода и гортани. Эти состояния обычно вызывают симптомы, включая кислотный рефлюкс, жжение в груди, хрипоту, хронический кашель и непроизвольное сокращение голосовых связок.

Ферменты пепсина способны прилипать к клеткам гортани, истощать их защитные свойства и разрушать мембраны / ткани (так называемый эндоцитоз). Это может потенциально увеличить риск развития рака пищевода и гортани ().

Внеэзофагеальный рефлюкс выявляется путем тестирования подкисления с использованием датчика pH и выявления пепсина в слюне и при выдыхаемом воздухе. Исследования показывают, что ингибиторы протонной помпы не помогают большинству людей с экстраэзофагеальным рефлюксом.

В то время как пепсин причастен к таким состояниям как ГЭРБ, эта проблема возникает, когда клапан нижнего пищеводного сфинктера слабый или ненадлежащим образом расслабляется. Это может произойти из-за воспаления, грыжи или ожирения. В результате содержимое желудка попадает в пищевод. Во многих случаях ГЭРБ может быть уменьшена путем изменения диеты и образа жизни, которые помогают уменьшить воспаление ().

Лучшие источники пепсина

Продукты питания не содержат пепсин, но они могут повлиять на выработку желудочной кислоты и пищеварительных ферментов. Как уже упоминалось выше, в организме человека этот фермент происходит из «главных клеток», находящихся в желудке. Объем, который вы производите, увеличивается, если вы едите большое количество белка. Примеры «высокобелковых» блюд включают блюда с красным мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными и протеиновыми коктейлями.

Пищевые добавки пепсина также являются источниками этого фермента. Они используются для улучшения усвоения пищи (особенно белков), когда не хватает правильной секреции пепсина. Они также помогают справиться с такими заболеваниями, как панкреатит. Добавки пепсина обычно производятся из желудка свиньи.

Препарат, называемый бетаин гидрохлорид (или бетаин HCL с пепсином), рекомендуется некоторыми практикующими врачами как дополнительный источник соляной кислоты для людей с низким уровнем образования желудочной кислоты (также называемый гипохлоргидрией или гипоацидностью). Это может помочь соляной кислоте, выделяемой желудком, лучше конвертировать пепсиноген и усвоить белок. Кроме того, он может предложить другие преимущества, такие как снижение аллергии и подавление роста кадиды ().

Добавки пепсина, как принимать, дозировка

Добавки пепсина можно купить и принимать без рецепта врача. Они доступны в форме таблеток, порошков и капсул. Оптимальная дозировка пепсина, которую вы должны принимать, зависит от таких факторов, как ваш вес, рост, возраст, диета, образ жизни и история болезни. Если вам нужно лекарство, отпускаемое по рецепту, с пепсином, ваш врач решит, сколько вы должны принять.

Она имеет наиболее оптимальное соотношение бетаина к пепсину.

Если вы принимаете пищевую добавку, отпускаемую без рецепта, внимательно прочитайте инструкцию. Не принимайте больше, чем рекомендуется. Для достижения наилучших результатов ищите высококачественную пищеварительную смесь ферментов, которая включает в себя множество различных ферментов.

Некоторые продукты сочетают соляную кислоту HCL (бетаин гидрохлорид) и пепсин для усиления эффекта. HCL с пепсином — это отличная вещь, которую вы можете начать принимать регулярно, чтобы помочь вылечить ваш желудочно-кишечный тракт, бороться с такими явлениями, как кислотный рефлюкс и улучшить низкую кислотность желудка.

Бетаин гидрохлорид в некоторых случаях может вызвать симптомы жжения в желудке и изжоги. Это означает, что вы принимаете неправильную дозировку, вам не подходит конкретный препарат, либо у вас нормальная кислотность желудка и пепсин вам не показан. По этим причинам рекомендуется начинать принимать бетаин гидрохлорид с пепсином под наблюдением врача. Важно начать с одной капсулы и постепенно увеличивать потребление ().

Помните, что функции пепсина – улучшать расщепление и повышать вероятность абсорбции питательных веществ. Поэтому:

Пепсин следует принимать только тогда, когда вы употребляете белковую пищу.
Если вы чувствуете тепло в желудке, это означает, что дозировка «на грани» и лучше уменьшить принимаемое количество пепсина.
Некоторым людям нужна только одна капсула в день или одна капсула на основной прием пищи. Другим людям может потребоваться принимать до девяти капсул в день. Ориентируйтесь на ваши ощущения!
Ищите добавку, которая имеет около 530 мг бетаина гидрохлорида и около 20 мг чистого пепсина.
Всегда принимайте эту добавку только во время еды, а не перед едой.

Признаки, что вам нужно больше пепсина и как получить его в вашем рационе

Для того, чтобы переваривать белок, вашему организму требуется достаточное количество желудочной кислоты и ферментов. Если вы обнаружите признаки низкого уровня желудочной кислоты, есть большая вероятность, что вы также столкнетесь с низким уровнем производства пепсина. Что произойдет, если ваш желудок не вырабатывает достаточно желудочного сока?

Если у вас низкое содержание желудочной кислоты (гипоацидность), то вам не хватает HCL. Соляная кислота необходима для создания активного фермента пепсина. Соляная кислота естественным образом создается в желудке. Это то, что делает ваш желудок очень кислой средой, которая может расщеплять пищу.

Если вам не хватает соляной кислоты / желудочной кислоты, и это мешает выработке пепсина, у вас могут возникнуть такие симптомы, как:

диспепсия
вздутие живота и газы
боли в животе
запор или диарея
недостаток питательных веществ (витамина В12, железа и кальция)
синдром «дырявого» кишечника

Некоторые причины, по которым вам может быть трудно производить пепсин и переваривать белок, включают:

Недостаток питательных веществ, например, из-за ограничения калорий или очень ограниченной диеты.
История использования антацидов, особенно при длительном применении.
История частого применения антибиотиков.
Переедание, спешка во время еды, ощущение стресса во время еды.
Питье большого количества воды до или во время еды.
Плохой сон, который мешает регулированию аппетита и пищеварению.

Чтобы улучшить общее пищеварение, уменьшить воспаление, которое может способствовать возникновению ГЭРБ / рефлюкса и сбалансировать выработку желудочной кислоты, необходимо предпринять следующие шаги:

Ешьте продукты, которые естественно богаты ферментами, в том числе ананас, папайя, манго, банан, авокадо, киви, кефир, йогурт, мисо, соевый соус, темпе, квашеная капуста, кимчи, пчелиная пыльца, яблочный уксус и сырой мед.
Убедитесь, что кушаете много щелочных продуктов и разнообразных источников белка. Это полезно для получения разных аминокислот.
Ешьте небольшими, сбалансированными блюдами, которые распределены в течение дня. Попробуйте блюда, которые сочетают в себе белки, сложные углеводы и полезные жиры.
Не ешьте в течение трех-четырех часов, прежде чем лечь спать.
Замедляйтесь во время еды. Ешьте в спокойной обстановке и не торопитесь. Жуйте пищу примерно 30 раз, прежде чем проглотить.
Ешьте разнообразные пробиотические продукты.
Используйте яблочный уксус прямо перед едой. Принимать по одной столовой ложке с небольшим количеством воды от одного до трех раз в день.
Употребляйте мед манука, который обладает антимикробными свойствами и может помочь справиться с , который связан с низким содержанием желудочной кислоты. Принимайте чайную ложку один или два раза в день.
Если у вас ГЭРБ или кислотный рефлюкс, вы можете уменьшить количество употребляемой кислой пищи. Обязательно ешьте больше щелочных продуктов. Постарайтесь вести дневник питания, чтобы точно определить, какие виды продуктов усугубляют ваши симптомы.
Попробуйте . Оно имеет много преимуществ для здоровья кишечника и низкого уровня желудочной кислоты.

Факты о пепсине

Пепсин был впервые обнаружен немецким физиологом по имени Теодор Шванн в 1836 году. Это был один из первых пищеварительных ферментов, который был идентифицирован. Он до сих пор считается одним из самых важных. Только спустя более 90 лет, в 1929 году, ученые, работающие в Институте медицинских исследований Рокфеллера, смогли определить, как именно он работает. Этот фермент получил свое название от греческого слова pepsis , что означает «пищеварение» (или от peptein, что означает «переваривать»).

Сегодня, помимо того, что используется для приготовления добавок с пепсином, он используется для различных применений в производстве пищевых продуктов, фотографии, кожевенном производстве и других отраслях. Например, коммерчески приготовленный пепсин используется для модификации соевого белка и желатина. Он также используется для производства немолочных закусок и полуфабрикатов из злаков, приготовления белковых гидролизатов для использования в ароматизаторах продуктов питания и напитков и удаления волос с тканей / шкур в кожевенной промышленности ().

Меры предосторожности

При приеме лекарств / добавок с пепсином возможно возникновение побочных эффектов, которые обычно редки, но иногда и серьезны. Некоторые из побочных эффектов включают боль в животе, сильное расстройство желудка, тошноту, кожную сыпь и диарею (). Эти побочные реакции наиболее вероятны, если вы принимаете слишком много за один раз.

Всегда обращайтесь к врачу, если вы наблюдаете какие-либо эффекты при использовании этих добавок, особенно если вы ощущаете ухудшение самочувствия. Также проконсультируйтесь с врачом, прежде чем принимать какие-либо добавки, если вы регулярно принимаете лекарства; у вас аллергия или текущие заболевания, которые вы лечите; или если вы беременны, планируете забеременеть или кормить грудью.

Пепсин (Pepsinum) - это фермент желудочного сока. Молекулярный вес 35 000. Молекула пепсина состоит из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до . Оптимальное действие при рН около 2,0. Предшественник пепсина - пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки желудка, превращается в пепсин в присутствии , содержащейся в желудочном соке. Пепсин - препарат (Pepsinum siccum)- получают экстракцией из слизистой оболочки желудков свиней, овец и телят. Применяют при гипо- и анацидных гастритах, диспепсии. Пепсин назначают внутрь по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или в 1-3% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.

В фундальных железах желудка ежедневно образуется 1 г пепсиногена, который в полости желудка под действием соляной кислоты активируется, превращаясь в пепсин. Молекулярный вес пепсиногена равен 42 000, пепсина - 35 000. Оптимум рН для пепсина составляет 1,5-2. Большая часть фермента поступает в желудок и играет там активную роль в процессе пищеварения, но некоторое количество пепсиногена переходит в кровяное русло и выделяется почками.

Пепсин расщепляет почти все белки, за исключением некоторых протаминов. Гидролизуются также синтетические пептиды, если по обе стороны разрываемой связи находятся L-аминокислоты. В остальном специфичность в отношении аминокислот незначительна, хотя отмечается предпочтение в отношении ароматических аминокислот.

Пепсин - фермент желудочного сока. Относится к группе протеиназ (см. Протеазы); получен в кристаллическом виде. Мол. в. 35 000, изоэлектрическая точка ок. рН = 1. Кроме пепсина, в желудочном соке (см.) имеется несколько сопутствующих протеолитических ферментов (например, гастриксин).

Наиболее чистые препараты пепсина получают при хроматографии на колонках с диэтиламиноэтилцеллюлозой. Молекула пепсина представляет одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Дефосфорилирование пепсина не уничтожает его ферментативной активности. Пепсин наиболее устойчив при рН=5-5,5, в более кислой среде происходит самопереваривание. Пепсин гидролизует белки до пептидов; среди продуктов гидролиза встречаются и аминокислоты. Гидролизу подвергаются пептидные связи, образованные различными аминокислотными остатками. Пепсин способен катализировать реакцию транспептидации (перенос аминокислотных остатков с одного пептида на другой). Оптимум действия пепсина находится около рН=2; при рН=5 пепсин вызывает створаживание молока, при рН выше 6 быстро инактивируется.

Неактивный предшественник пепсина - пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки фундальной части желудка, превращается в пепсин в присутствии соляной кислоты, содержащейся в желудочном соке. Процесс активации протекает автокаталитически с максимальной скоростью при рН=2. От N-концевого участка молекулы пепсиногена отщепляется несколько пептидов с общим мол. в. ок. 8000. Выделен ингибитор пепсина - пептид с мол. в. ок. 3000, который образуется из пепсиногена при его превращении в пепсин. Во время активации образуется промежуточное соединение пепсина с полипептидным ингибитором, которое легко диссоциирует при низких значениях рН, а ингибитор переваривается пепсином. При рН>5 диссоциация незначительна и ингибирование пепсина происходит почти в стехиометрических соотношениях.

Пепсин (препарат). Пепсин (Pepsinum siccum) получают экстракцией из слизистых оболочек желудков свиней, овец или телят. Применяют в качестве средства заместительной терапии при острых и хронических заболеваниях пищеварительного тракта, сопровождающихся обеднением желудочного сока эндогенным пепсином. Для лечебного применения пепсин разбавляют до официального стандарта (1:100) молочным сахаром. Назначают внутрь взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или 1-3% раствора разведенной соляной кислоты; детям - от 0,05 до 0,5 г в 0,5-1% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.

(СФ) из слизистой оболочки четвертого отдела (сычуга) желудка теленка. В состав СФ входят два основных молокосвертывающих фермента – химозин и пепсин .

Относительное содержание этих ферментов в желудочном соке варьирует в широкой степени, в зависимости от возраста животного и кормового рациона. СФ телят-молокопоек (легких телят) содержит 80- 95% химозина, тогда как аналогичные препараты, выделенные из сычугов телят, получавших грубые корма (тяжелых телят), содержат от 70 до 100% пепсина . Важно отметить, что препараты натурального СФ всегда содержат примесь пепсина, который начинает синтезироваться в сычуге теленка в пренатальном периоде .

Пепсин, и химозин обладают специфической и неспецифической протеолитической активностью (ПА) . Специфическая ПА или молокосвертывающая активность – это способность пепсина и химозина гидролизовать ключевую пептидную связь 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа-казеина. Гидролиз этой связи приводит к дестабилизации мицелл казеина и запускает процесс образования молочного сгустка. При неспецифичном протеолизе происходит гидролиз не только связи 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа- казеина, но и других пептидных связей в альфа-, бэтта- и каппа- казеинах. Неспецифическая протеолитическая активность пепсина в диаппазоне рН от 2 до 6 намного выше, чем у химозина , что сказывается на выходе и качестве сыров. Химозин синтезируется для обеспечения свертывания молока и поэтому гидролизует, в основном, ключевую пептидную связь. Напротив, пепсин, синтезируемый с целью обеспечить распад белков, атакует большое количество пептидных связей, как в казеине, так и в белках, поступающих с твердыми кормами. Химозин расщепляет казеин с образованием крупных фрагментов, которые впоследствии становятся субстратами для протеаз молочнокислых бактерий . Пепсин , обладающий гораздо более высокой протеолитической активностью, гидролизует белки с образованием коротких пептидов, которые могут вызвать появление горечи в сыре .

Сегодня сыродельным предприятиям предлагается большой ассортимент молокосвертывающих ферментов как отечественного, так и зарубежного производства. Основные из них, это отечественные препараты, разработанные ВНИИ маслодельной и сыродельной промышленности, а также рядом вновь созданных производителей. Из импортных ферментов рынок представлен, в основном, препаратами производства фирмы Hr. Hansen (Дания), препаратами голландской фирмы «DSM-Food Specialties» (DSM-FS), Caglificio Clerici SPA (Италия) и др.

В связи с дефицитом натурального сычужного порошка в сыроделии начали широко применять другие препараты, которые можно разделить на две группы: пепсины – желудочные протеазы жвачных и некоторых других животных – и кислые протеазы микробиального происхождения. Из первой группы наибольшее распространение получили говяжий и свиной пепсины. Пепсины чаще всего используют в виде смесей с сычужным порошком .

Широкий ассортимент молокосвертывающих препаратов, отсутствие объективной информации об их составе и свойствах порой ставит в тупик мастеров сыродельных предприятий и они, зачастую, делают выбор препарата, руководствуясь только его ценой, а не качеством. При этом мало кто подбирает ферментный препарат с учетом ассортимента вырабатываемых сыров. Для сыродельной промышленности специализированные предприятия поставляют молокосвертывающие ферментные препараты с установленным соотношением химозина и пепсина . Целью проведенной работы являлось определение соответствия заявленным производителями критериям, а именно: молокосвертывающей активности и соотношения двух основных ферментных компонентов: говяжьего пепсина и химозина. Были исследованы молокосвертывающие ферментные препараты, пользующиеся наибольшим спросом на сыродельных предприятиях Алтайского края, а именно: пепсин пищевой говяжий по ОСТ 10-023- 94, дата выработки 24.03.05 года, сычужный фермент (СФ) и сычужно- говяжий фермент (ВНИИМС СГ-50 ) по ОСТ 10-288-2001, дата выработки 29.03.06 ; а также молокосвертывающие сычужные препараты Clerici 96/4 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 604 141 174), Clerici 70/30 (дата выработки 06/2005 года, номер партии 506 164 550), Clerici 50/50 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 605 084 530) производства фирмы «Caglificio Clerici SPA», Италия. Для определения соотношения говяжьего пепсина и химозина при исследовании молокосвертывающих ферментных препаратов использовался метод определения доли активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата по ОСТ 10 288- 2001 .

Для определения молокосвертывающей активности 5 мл субстрата наливали в тонкостенные стеклянные пробирки, подогревали на водяной бане при 35 0С и выдерживали в течение трех минут, затем добавляли 0,1 мл исследуемого ферментного препарата, немедленно включали секундомер, а содержимое пробирки сразу же перемешивали. Начало реакции коагуляции определяли по образованию хлопьев в капле молока, наносимой на стенки пробирки стеклянной палочкой. После определения начала свертывания, секундомер сразу же выключали. Молокосвертывающая активность (МА) рассчитывалась по формуле: МА = А*Т1/Т2, где: А – аттестованная активность ОКО СФ; Т1 – время свертывания с ОКО СФ; Т2 — время свертывания с исследуемым образцом. При подготовке молокосвертывающих препаратов 1 г исследуемого образца ферментного препарата растворяли в 80,0 см3 дистиллированной воды с температурой 35 0С, перемешивали в течение 30 мин, доводили общий объем до 100,0 см3 и настаивали в водяной бане при температуре 35 0С в течение 15 мин. Подготовку отраслевого контрольного образца (ОКО) говяжьего пепсина проводили аналогичным образом. В качестве субстрата при определении доли активности говяжьего пепсина и молокосвертывающей активности служило сборное молоко. Приготовление субстрата проводили следующим образом: сырое сборное непастеризованное молоко нагревали на водяной бане до температуры 72 0С, инкубировали при этой температуре в течение 10 минут и быстро охлаждали под проточной водопроводной водой до 20-25 0С. В охлажденное молоко вносили хлористый кальций до конечной концентрации 30 мМ. При необходимости активную кислотность молока доводили до 6,5 ед. рН раствором 1,0 М НСl. Подготовленное таким образом молоко использовали для дальнейших исследований. Результаты проведенной работы представлены в таблице 1.

* — согласно ОСТ 10 288 [п.8.2.2.6, с.19] ошибка используемого метода составляет 5000 усл.ед. от общей молокосвертывающей активности препарата

При оценке пригодности молокосвертывающих препаратов для производства сыра необходимо учитывать молокосвертывающую активность. Оптимальная молокосвертывающая активность – одна из основных характеристик, влияющих на качество сгустка при выработке сыра. Как видно из таблицы 1 молокосвертывающая активность ВНИИМС СГ-50 , ГП и Clerici 70/30 несколько выше декларируемой. Наличие данной информации на предприятиях сыродельной промышленности могут способствовать более оптимальному расходу препаратов.

Действие сычужного фермента в процессе коагуляции молока определяется прежде всего действием химозина и в меньшей степени – пепсина. Увеличение в СФ относительного содержания пепсина, приводит к образованию более рыхлого сгустка при свертывании молока, что сопровождается снижением выхода сыра за счет потерь белка и жира с сывороткой. Как видно из таблицы 1, в СФ содержится незначительное количество пепсина. При использовании СФ, содержащего преимущественно химозин, получают сыры наилучшего качества, с максимальным выходом продукции .

Классический сычужный фермент нашел широкое применение в сыродельной промышленности. Сведения об использовании пепсина в сыроделии и главным образом для выработки отдельных видов сыров различны. Особенно успешными были опыты по производству сыров с использованием смеси 50% химозина и 50% пепсина. Применение этой смеси позволяет получить результаты, намного лучшие, чем при использовании чистого пепсина . Из приведенных в таблице 1 данных видно, что в препаратах ВНИИМС СГ-50 и Clerici 50/50 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого.

В молокосвертывающем ферментном препарате и Clerici 70/3 соотношение химозина и говяжьего пепсина соответствует декларируемому. В препарате Clerici 96/4 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого. Более высокая доля молокосвертывающей активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата может быть обусловлена рядом факторов. Одним из них может быть нарушение условий хранения. Производитель «Caglificio Clerici SPA» (Италия) гарантирует потерю активности не более 4% в течение двух лет хранения в прохладном месте при температуре от 4 до 8 0С.

Молокосвертывающие ферментные препараты необходимо хранить в упакованном виде в сухом защищенном от света помещении, при температуре не выше 10 0С и относительной влажности воздуха не более 75% [ОСТ 10 288, п.9.2.1, с.44]. Данные температурные режимы могли быть нарушены при транспортировке либо хранении товара на складе. Вторым фактором может являться ошибка используемого метода, при которой границы допускаемого значения абсолютной погрешности измерений составляют 5% по доле активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата [ОСТ 10 288, п.8.3.5, с.26].

Таким образом, сыродельным предприятиям, останавливая свой выбор на том или ином препарате, необходимо учитывать его особенности и контролировать, в первую очередь, выход сыра и его качество.

В данной статье речь пойдет о незаменимом ферменте, находящемся в желудке у каждого млекопитающего, включая человека. Будут рассмотрены общие сведения о ферменте пепсине, информация о его изомерах и роль вещества в процессах пищеварения.

Общие представления

Для начала давайте выясним, к какому классу ферментов относится пепсин. Это позволит глубже разобраться в самой теме.

Фермент пепсин относится к гидролазам протеолитического класса и вырабатывается слизистой оболочкой желудка, а его главной задачей является расщепление белков, поступивших с продуктами питания, до пептидов. Пепсин - в Вырабатывается он организмами всех млекопитающих, а также пресмыкающихся, представителей класса птиц и многих рыб.

Представленный фермент относится к типа, имеет молекулярную массу, равную приблизительно 34500. Сама молекула представлена в виде полипептидной цепи и состоит из трехсот сорока аминокислот. В своем составе также содержит HPO3 и три связи дисульфидного характера.

Пепсин широко применяется в лечебном деле и сыроделии. В лабораториях его используют с целью более детального изучения белковых соединений, а именно, первичной белковой структуры. Пепсин имеет природный ингибитор - пепстатин.

Разнообразие фермента

Пепсин имеет двенадцать изоформ. Различия между всеми изомерами пепсина заключаются в электрофоретической двигательной способности, инактивационных условиях, Шифр пепсина - КФ 3. 4. 23. 1.

У человека в соке желудка содержится семь видов пепсина, и пять из них резко расходятся в некоторых качествах:

1. Собственно пепсин (А) имеет максимальную активность в среде рН = 1.9, а при повышении до 6 инактивируется.
2. Пепсин 2 (В) активен максимально в среде рН = 2.1.
3. Тип 3 проявляется высочайшую степень деятельности при показателе рН = 2.4-2.8.
4. Тип 5, также известный как гастриксин, имеет наивысшую степень активности при показателе рН = 2.8-3.4.
5. Тип 7 при показателях рН = 3.3-3.9 имеет самую высокую активность.

Значение фермента в пищеварении

Пепсин выделяется желудочными железами в дезактивированной форме (пепсиноген), а саму работу фермента активирует соляная кислота. Под ее воздействием он переходит в работоспособную форму. Обязательным условием для деятельности фермента пепсина является наличие кислой среды, именно поэтому при переходе пепсина в двенадцатиперстную кишку он теряет свою активность, так как в кишечнике среда щелочная. Фермент пепсин занимает одну из ключевых ролей в пищеварении всего класса млекопитающих, и в частности человека. Это вещество расщепляет пищевые белки до более мелких пептидных цепей и аминокислот.

У мужчин и женщин показатели выработки этого фермента различаются. У мужчин выделяется около двадцати-тридцати грамм пепсина в час, в то время как у женщины - на двадцать-тридцать процентов меньше. Основные клетки, места выработки пепсина, выделяют его в нерабочей форме пепсиногена. После отщепления некоторого количества пептидов с N-конца пепсиноген переходит в активную форму. Катализатором в данной реакции химических превращений выступает соляная кислота. Пепсин обладает протеазными и пептидазными свойствами и отвечает за дезагрегацию белков.

Лечебное дело

В медицине пепсин широко используется в качестве лекарственного средства при некоторых заболеваниях, связанных с недостатком выработки данного фермента в желудке пациента. Добывают пепсин из свиных слизистых оболочек желудка. Препарат выпускается в форме таблеток, разложенных по блистерам, с примесью ацидина или в виде порошков. Пепсин входит в состав и некоторых комбинированных лекарств. Имеет АТС-код А09АА03. Примером патологии, при которой назначают пепсиносодержащие лекарства, является болезнь Менетрие.

Говяжий пепсин - это…

Сычужный фермент пепсин говяжий - одна из известных и наиболее часто используемых форм этого вещества. Сам фермент вырабатывается в четвертом желудке теленка. Препарат, используемый в производстве, образован двумя ферментами: пепсином и химозином в естественных пропорциональных количествах. Используется сычужный фермент в сыроделии, и его основные функции - формирование сгустка молока и участие в процессе созревания сырной и творожной продукции.

Говяжий пепсин выделяется из желудков крупного рогатого скота и при изготовлении продукции на продажу, проходит две стадии очищения фермента от жира и примесей, которые являются нерастворимыми. Процесс изготовления говяжьего пепсина проходит несколько этапов: экстракционный процесс, высаливание и сублимационное высушивание.

Другие области применения

Фермент пепсин добавляют в закваску. Также его применяют в сыроделии. Сычужный фермент пепсин в паре с химозином образуют тот самый фермент, используемый для сворачивания молока.

Процессом сворачивания молока называют его белковую коагуляцию, а именно казеина, с образованием геля на молочной основе. Казеин имеет специфическую струкуру, и лишь одна пептидная связь отвечает за ферментативный тип свертывания самого белка. Комплекс пепсина с химозином собственно и отвечает за разрыв той самой связи и приводит к сворачиванию молока.

Заключение

Подведя итоги, можно сказать, что это биологические активное вещество является одним из важнейших ферментов, принимающих участие в переваривании еды в желудке у представителей многих классов живых существ. В производстве и медицине вещество в основном используется как лекарство и добавляется в сычужный фермент для производства молочно-сырной продукции.

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Что такое пепсин?

Пепсин – это фермент, который входит в состав желудочного сока и вырабатывается слизистой оболочкой желудка . Пепсин расщепляет почти все белки животного и растительного происхождения. В расщеплении белков участвуют также ферменты поджелудочной железы – трипсин и химотрипсин. Но пепсин, в отличие от этих ферментов, не обладает строгой специфичностью к расщепляемым белкам.

Действие пепсина проявляется только в кислой среде. Оптимальная активность пепсина отмечается при концентрации свободной соляной кислоты не меньше 0,15-0,2%, максимальная активность пепсина – при рН = 1,5-2,0.

При некоторых заболеваниях отмечается полное отсутствие (ахилия) или понижение выработки в желудке соляной кислоты (гипоацидное состояние). Следствием этой патологии является недостаток переваривающей активности пепсина и, следовательно, желудочного сока. В таких случаях используется заместительная терапия – прием пепсина или препаратов, содержащих пепсин.

Аптечный препарат пепсин готовится из желудков свиней, крупного рогатого скота, кур и цыплят. Переваривающая активность куриного пепсина отмечается в большем диапазоне рН (2-4), чем пепсина свиного. Это позволяет не назначать дополнительно соляную кислоту для приема.

Используется для приема внутрь и ферментативный препарат Ацидин-пепсин. Входящий в его состав бетаина гидрохлорид в желудке превращается в свободную соляную кислоту, которая активизирует пепсин.

Формы выпуска

Пепсин выпускается в виде порошка, который должен храниться в закрытых банках, в темном месте, при температуре от +2 до +15 o С. Порошок имеет желтоватый или белый цвет, кисло-сладкий на вкус, хорошо растворяется в воде и в этиловом спирте (20%). В аптеке из порошка готовится раствор пепсина и соляной кислоты в воде.
Пепсин К (пепсин куриный) – таблетки по 0,1 г; в таблетке содержится 0,04 г пепсина; в упаковке 25 или 50 таблеток.
Ацидин-пепсин (комбинированный препарат, состоящий из 1 части пепсина и 4 частей бетаина гидрохлорида) выпускается в виде таблеток по 0,25 или 0,5 г по 50 штук в упаковке.
Мазь с пепсином не выпускается фармацевтическими фабриками, но готовится в аптеках по рецепту (5-10% мазь: пепсин с соляной кислотой на вазелиновой или ланолиновой основе).

Инструкция по применению пепсина и Ацидин-пепсина

Показания к применению

Прием пепсина внутрь показан при заболеваниях желудочно-кишечного тракта со сниженной секреторной функцией желудка:

гипоацидный гастрит (снижена выработка соляной кислоты в желудке), анацидный гастрит (воспаление желудка при отсутствии выработки соляной кислоты);
ахилия (отсутствие выработки соляной кислоты и пищеварительных ферментов в желудке) при атрофическом гастрите, недостаточности белков и витаминов в питании , злокачественной форме малокровия, циррозе печени , эндокринных нарушениях (повышении уровня гормонов щитовидной железы) и др.;
состояние после удаления части желудка;
диспепсия (нарушение пищеварения).

Наружно пепсин может применяться для лечения келоидных рубцов, некротических длительно не заживающих язв в виде мази.

Противопоказания

Пепсин и Ацидин-пепсин не назначаются при аллергической реакции на препарат, при язвенной болезни желудка, эрозивном гастрите (поверхностные, неглубокие язвочки на слизистой оболочке желудка), при повышенной кислотной и ферментативной функции желудка.

Побочные действия

При применении Пепсина и Ацидин-пепсина в редких случаях может отмечаться:

аллергическая реакция;
нарушение стула (понос или запор);

Лечение пепсином и Ацидин-пепсином

Как принимать?
Пепсин и Ацидин-пепсин принимают внутрь во время или после приема пищи. Перед приемом таблетку Ацидин-пепсина следует предварительно растворить в 100 мл воды , а пепсин в виде порошка – растворить в воде или в 1-3% растворе соляной кислоты.

Мазевые повязки накладываются (строго по назначению врача) на сутки.

Пепсин разрушается алкоголем, поэтому во время приема этого препарата следует исключить употребление алкоголя.

Дозировка
Внутрь пепсин назначается взрослым по 0,2-0,5 г во время или после приема пищи в виде порошка или в 1-3% растворе разведенной соляной (хлористоводородной) кислоты 2-3 раза в день. Длительность курса устанавливается врачом. Обычно назначается на 2-4 недели.

Детям пепсин назначается только врачом в дозе от 0,05 до 0,3 г 2-3 раза в день или в 1-2% растворе соляной кислоты в зависимости от возраста.

Пепсин К принимают по 1-2 (максимум – 3) таблетки после еды курсом от 2 до 4 недель.

Ацидин-пепсин взрослым назначается по 0,5 г 3 раза в день. Детям назначают по половине или по четверти таблетки (по 0,25) в зависимости от возраста.

Совместимость с другими лекарственными препаратами

Эффективность пепсиносодержащих лекарственных препаратов снижается при одновременном употреблении кислотореагирующих препаратов, танина, антацидов (пищевой соды, жженой магнезии , смеси Бурже, препаратов Ренни , Тамс, Эндрюс антацид и других), или при применении препаратов, содержащих соли тяжелых металлов (Колларгол, Салицилово-серно-цинковая паста и др.).